什么是可逆酶抑制?
可逆酶抑制是一种酶抑制,其中抑制剂分子通过非共价相互作用与酶结合。在这里,这些相互作用包括氢键、疏水相互作用和离子键。然而,可逆抑制剂分子不与酶活性位点的氨基酸残基发生化学反应。因此,可逆抑制剂可以通过稀释或透析从酶中去除。
竞争性抑制——DHFR甲氨蝶呤抑制剂
此外,四种类型的可逆酶抑制剂是竞争性、非竞争性、无竞争性和混合性抑制剂。其中,竞争性抑制剂是与特定酶的底物结构相似的化合物。因此,它与底物竞争获得酶的活性位点,从而降低酶促作用。相反,非竞争性抑制剂在活性位点以外的位点与酶或酶-底物复合物结合。尽管如此,这可能会改变酶的3D构象,从而降低酶的功能。
可逆酶抑制的类型
同时,非竞争性抑制剂与酶-底物复合物结合,有效消除酶-底物复合物,从而减少产物形成。另一方面,混合抑制剂可以结合酶和酶-底物复合物,从形成的酶-底物-抑制剂复合物中释放底物。与混合抑制剂相反,非竞争性抑制剂不允许底物从形成的酶-底物-抑制剂复合物中解离。
什么是不可逆酶抑制?
不可逆酶抑制是第二种具有永久抑制作用的酶抑制。此外,不可逆酶抑制剂的主要显着特征是它们与酶活性位点的氨基酸残基共价结合。因此,这种类型的抑制剂带有反应性官能团,例如氮芥、醛、卤代烷、烯烃、迈克尔受体、苯磺酸盐或氟膦酸盐。重要的是,这些反应基团是亲核的,并与活性位点中的氨基酸侧链形成共价加合物。
不可逆抑制剂二异丙基氟磷酸(DFP)与
例如,神经*气,尤其是DIFP,通过形成酶抑制剂复合物,不可逆地抑制生物系统。通常,它通过某些酶的活性位点上的丝氨酸的特定OH基团发生。通常,胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等肽酶在活性位点含有丝氨酸基团,可被DIFP抑制。因此,酶活性位点的这种共价修饰类型可能导致酶的永久失活,并且通过向培养基中添加过量底物难以恢复酶促作用。
可逆和不可逆酶抑制之间的相似之处
可逆和不可逆酶抑制是两种酶抑制机制。
它们负责降低酶的活性。
通常,它们会降低酶与其底物的相容性,从而抑制酶-底物复合物的形成。
在抑制期间,抑制剂分子暂时或永久地与酶结合。
自然地,酶抑制有助于调节新陈代谢。此外,许多药物分子是酶抑制剂。
可逆和不可逆酶抑制之间的区别
定义:可逆酶抑制是指通过非共价相互作用将抑制剂与酶结合的过程,这样,一旦去除,它们就可以恢复酶的功能。同时,不可逆的酶相互作用是指抑制剂通过共价相互作用与酶结合,使其解离需要较长时间,永久消除酶作用的过程。
抑制剂结合类型:在可逆酶抑制中,抑制剂通过非共价相互作用结合,例如氢键、疏水相互作用和离子键。相反,在不可逆的酶抑制中,抑制剂通过共价相互作用结合,通过反应性官能团修饰氨基酸残基。
酶抑制剂复合物的解离:在可逆酶抑制中,酶-抑制剂复合物快速解离,但在不可逆酶抑制中酶-抑制剂复合物解离非常缓慢。
恢复抑制:可逆酶抑制可以恢复,但不可逆酶抑制需要较长时间才能恢复。
类型:四种类型的可逆酶抑制是竞争性、非竞争性、无竞争性和混合抑制,而不可逆酶抑制是通过酶活性位点的共价失活发生的。
抑制剂的例子:可逆酶抑制剂的一些例子包括DHFR,抗病*药物如利托那韦、奥司他韦和替拉那韦等。同时,不可逆酶抑制剂的一些例子包括DFP、DFMO、杀虫剂如马拉硫磷、除草剂如草甘膦和三氯生等消*剂。
结论
可逆酶抑制是暂时抑制酶的作用的过程。因此,随着抑制作用的去除,酶的功能可以恢复。此外,可逆抑制剂通过非共价相互作用与酶结合。因此,它允许酶抑制剂复合物的快速解离,恢复酶功能。相反,不可逆酶抑制是永久抑制酶功能的过程。因此,酶抑制剂复合物的解离需要很长时间。此外,抑制剂分子与酶活性位点的残基共价结合,阻止酶-底物复合物的形成。基于这些原因,可逆和不可逆的酶抑制之间的主要区别在于抑制剂与酶结合的机制及其后果。